Konformacja bialka

Aktywność biologiczna białka zależy od jego ogólnej struktury. W cząsteczce może znajdować się nie jeden, ale kilka regionów o różnej strukturze, pełniących określone funkcje. Wiele białek ma budowę modułową, tzn. można rozróżnić dwa lub więcej regionów o strukturze globularnej, nazwanych domenami, które łączą się ze sobą za pomocą mniej zwartych odcinków łańcucha polipeptydowego. Każda domena może pełnić inną funkcję. Jedna na przykład może odpowiadać za przyczepienie białka do błony, a inna – odgrywać rolę enzymu. Aktywność biologiczna białka zmienia się w wyniku zmian w sekwencji aminokwasów, co może też wpłynąć na konformację. Na przykład choroba genetyczna zwana anemią sierpowatą jest wynikiem mutacji: kwas glutaminowy w pozycji 6 (szósta reszta aminokwasu, licząc od końca z wolną grupą aminową) w łańcuchu beta hemoglobiny został zastąpiony przez resztę waliny. Wprowadzenie waliny w miejsce kwasu glutaminowego sprawia, że hemoglobina staje się trudniej rozpuszczalna i łatwiej tworzy struktury przypominające kryształy. Zmiana emoglobiny wpływa na krwinki czerwone, które przyjmują kształt półksiężyca lub sierpu, cechę charakterystyczną dla tej choroby. Aktywność biologiczną białka mogą również modyfikować zmiany w przestrzennej strukturze cząsteczki. Pod działaniem wysokiej temperatury, dużej zmiany pH lub niektórych związków chemicznych struktura ulega zmianie; zwinięty łańcuch peptydowy prostuje się i przyjmuje przypadkową konformację. Rozprostowanie to jest wynikiem rozerwania wiązań wodorowych i jonowych; białko traci wówczas aktywność biologiczną.